Standardní aminokyseliny
Jeden z nejužitečnějších způsobů klasifikace standardních (nebo běžných) aminokyselin je založen na polaritě (tj. Distribuci elektrického náboje) skupiny R (např. Postranním řetězci).
Skupina I: Nepolární aminokyseliny
Aminokyseliny skupiny I jsou glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, fenylalanin, methionin a tryptofan. Skupiny R těchto aminokyselin mají alifatické nebo aromatické skupiny. Díky tomu jsou hydrofobní („vodní strach“). Ve vodných roztocích se globulární proteiny skládají do trojrozměrného tvaru, aby mohly pohřbít tyto hydrofobní postranní řetězce ve vnitřku proteinu. Chemické struktury aminokyselin skupiny I jsou:
Isoleucin je izomer leucinu a obsahuje dva chirální atomy uhlíku. Prolin je mezi standardními aminokyselinami jedinečný v tom, že nemá volné a-amino ani volné a-karboxylové skupiny. Místo toho jeho postranní řetězec vytváří cyklickou strukturu, protože atom dusíku prolinu je spojen se dvěma atomy uhlíku. (Přísně vzato to znamená, že prolin není aminokyselina, ale spíše a-imino kyselina.) Fenylalanin, jak název napovídá, sestává z fenylové skupiny navázané na alanin. Methionin je jednou ze dvou aminokyselin, které mají atom síry. Methionin hraje ústřední roli v biosyntéze proteinu (translaci), protože je to téměř vždy iniciační aminokyselina. Methionin také poskytuje methylové skupiny pro metabolismus. Tryptofan obsahuje indolový kruh připojený k alanylovému postrannímu řetězci.
Skupina II: Polární, nenabité aminokyseliny
Aminokyseliny skupiny II jsou serin, cystein, threonin, tyrosin, asparagin a glutamin. Postranní řetězce v této skupině mají spektrum funkčních skupin. Většina však má alespoň jeden atom (dusík, kyslík nebo síru) s páry elektronů, které jsou k dispozici pro vodíkové vazby na vodu a jiné molekuly. Chemické struktury aminokyselin skupiny II jsou:
Dvě aminokyseliny, serin a threonin, obsahují alifatické hydroxylové skupiny (tj. Atom kyslíku vázaný na atom vodíku reprezentovaný jako OH). Tyrosin má v aromatickém kruhu hydroxylovou skupinu, což z něj činí derivát fenolu. Hydroxylové skupiny v těchto třech aminokyselinách podléhají důležitému typu posttranslační modifikace: fosforylaci (viz níže Nestandardní aminokyseliny). Podobně jako methionin obsahuje cystein atom síry. Na rozdíl od atomu síry methioninu je však síra cysteinu velmi chemicky reaktivní (viz níže oxidace cysteinu). Asparagin, nejprve izolovaný z chřestu a glutamin, obsahují amidové skupiny R. Plechovka funkce karbonylová skupina, jako příjemce vodíkové vazby, a aminoskupina (NH 2) může fungovat jako donor vodíkové vazby.
Skupina III: Kyselé aminokyseliny
Dvě aminokyseliny v této skupině jsou kyselina asparagová a kyselina glutamová. Každý má na svém postranním řetězci karboxylovou kyselinu, která mu dává kyselé (protonové) vlastnosti. Ve vodném roztoku při fyziologickém pH budou všechny tři funkční skupiny na těchto aminokyselinách ionizovat, čímž se získá celkový náboj -1. V iontových formách se aminokyseliny nazývají aspartát a glutamát. Chemické struktury aminokyselin skupiny III jsou
Postranní řetězce aspartátu a glutamátu mohou tvořit iontové vazby („solné můstky“) a mohou také fungovat jako akceptory vodíkových vazeb. Mnoho proteinů, které vážou kovové ionty („metaloproteiny“) pro strukturální nebo funkční účely, mají místa vázající kov obsahující postranní řetězce aspartátu nebo glutamátu nebo oba. Volný glutamát a glutamin hrají ústřední roli v metabolismu aminokyselin. Glutamát je nejhojnějším excitačním neurotransmiterem v centrálním nervovém systému.
